近日,国际学术期刊Journal of Virology 在线发表了中国科学院武汉病毒研究所研究员陈新文团队的最新研究成果,论文题为Ac102 Participates in Nuclear Actin Polymerization by Modulating BV/ODV-C42 Ubiquitination during Autographa californica Multiple Nucleopolyhedrovirus Infection(《Ac102通过调控BV/ODV-C42泛素化参与杆状病毒诱导的肌动蛋白聚合》)。
杆状病毒在感染宿主细胞过程中会引起细胞内肌动蛋白骨架发生聚合,以辅助病毒颗粒进入胞核以及在胞核内的装配过程。杆状病毒编码的P78/83是引起细胞肌动蛋白聚合的病毒蛋白。研究P78/83的调控机制有助于深入了解病毒如何利用宿主细胞资源来完成自身的复制。
在前期工作中,陈新文团队发现P78/83自身发生泛素非依赖的蛋白酶体途径降解。为了维持P78/83的稳定性,病毒通过核壳体蛋白BV/ODV-C42 (C42)结合并抑制P78/83的降解(J Biol Chem. 2015 Apr 10)。在此基础上,该团队进一步发现C42自身也发生泛素依赖型降解,而病毒则通过Ac102结合并抑制C42的泛素化,从而以级联方式调控了P78/83介导的肌动蛋白聚合过程。
论文第一作者为张永丽。通讯作者为研究员陈新文、副研究员王云。该研究得到了国家自然科学基金面上项目(31770170,31470261)和创新群体项目(31621061)的支持。
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图示:Ac102调控AcMNPV诱导的细胞肌动蛋白聚合机制
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